Ring1-KO Mouse
一般名
Ring1-KO
製品ID
S-KO-17435
背景情報
C57BL/6JCya
系統ID
KOCMP-19763-Ring1-B6J-VA
状況
このマウス系統を論文で使用する場合は、「Ring1-KO Mouse(カタログ番号S-KO-17435)はサイアジェンから購入しました。」と引用してください。
製品タイプ
年齢
遺伝子型
性別
数量
標準的な配送方法では、少なくとも3匹のヘテロ接合体キャリアを保証しています。ホモ接合体キャリアや指定された性別の個体の繁殖サービスも利用可能です。
基本情報
系統名
Ring1-KO
系統ID
KOCMP-19763-Ring1-B6J-VA
遺伝子名
製品ID
S-KO-17435
遺伝子別名
Ring1A
遺伝子別名
C57BL/6JCya
NCBI ID
修正
Conventional knockout
染色体
Chr 17
表現型
アプリケーション
--
さらに
系統詳細
EnsemblトランスクリプトID
ENSMUST00000025183
NCBIトランスクリプトID
NM_009066
ターゲット領域
Exon 3~7
有効領域の大きさ
~2.7 kb
遺伝子研究の概要
Ring1, also known as ring finger protein 1, is an E3 ubiquitin-protein ligase. It is a core component of the Polycomb repressive complex 1 (PRC1), which modifies chromatin through catalyzing histone H2A lysine 119 monoubiquitination (H2AK119ub1). Ring1 is involved in various biological processes such as development, cell cycle regulation, and is associated with pathways like Wnt/β-catenin, Notch, and DNA damage repair pathways [1,3,6]. It plays a vital role in carcinogenesis, stem cell self-renewal, and plant defense mechanisms [1,2,3,4]. Genetic models, especially knockout models, are valuable for studying Ring1's functions.
In a mouse model, depletion of RING1 proteins (RING1A and RING1B) led to severe forelimb formation defects along the proximal-distal axis, suggesting its role in early forelimb bud patterning by restricting Meis2 expression [5]. In an in vitro neurodevelopment model, hypomorphic RING1 in PRC1 complexes reduced H2AK119ub1, causing delayed DNA damage repair and cell cycle progression in neural progenitor cells, highlighting its importance in neurogenesis [1]. In hepatic progenitor cells, overexpression of Ring1 promoted their transformation into cancer stem-like cells via the Wnt/β-catenin signaling pathway [3]. In tomato plants, ring1 mutants showed increased susceptibility to root-knot nematodes, indicating its positive role in plant defense [4].
In conclusion, Ring1 is crucial for multiple biological functions including development, neurogenesis, carcinogenesis, and plant defense. Knockout models in mice and other organisms have significantly contributed to understanding its role in these processes. These findings have implications for diseases related to abnormal development, neural disorders, and cancer [1,3,4,5].
References:
1. Ryan, C W, Regan, S L, Mills, E F, Srivastava, A, Bielas, S L. 2024. RING1 missense variants reveal sensitivity of DNA damage repair to H2A monoubiquitination dosage during neurogenesis. In Nature communications, 15, 7931. doi:10.1038/s41467-024-52292-8. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39256363/
2. Bajusz, Izabella, Henry, Surya, Sutus, Enikő, Kovács, Gergő, Pirity, Melinda K. 2019. Evolving Role of RING1 and YY1 Binding Protein in the Regulation of Germ-Cell-Specific Transcription. In Genes, 10, . doi:10.3390/genes10110941. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31752312/
3. Zhu, Kai, Li, Jiangwei, Li, Jun, Kong, Guangyao, Li, Zongfang. 2019. Ring1 promotes the transformation of hepatic progenitor cells into cancer stem cells through the Wnt/β-catenin signaling pathway. In Journal of cellular biochemistry, 121, 3941-3951. doi:10.1002/jcb.29496. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31696964/
4. Zou, Jin-Ping, Zhao, Qiu-Feng, Yang, Ting, Ahammed, Golam Jalal, Zhou, Jie. 2022. The E3 ubiquitin ligase RING1 interacts with COP9 Signalosome Subunit 4 to positively regulate resistance to root-knot nematodes in Solanum lycopersicum L. In Plant science : an international journal of experimental plant biology, 322, 111344. doi:10.1016/j.plantsci.2022.111344. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35659944/
5. Yakushiji-Kaminatsui, Nayuta, Kondo, Takashi, Endo, Takaho A, Vidal, Miguel, Koseki, Haruhiko. 2015. RING1 proteins contribute to early proximal-distal specification of the forelimb bud by restricting Meis2 expression. In Development (Cambridge, England), 143, 276-85. doi:10.1242/dev.127506. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26674308/
6. Qin, Hongyan, Wang, Jishu, Liang, Yingmin, Tanigaki, Kenji, Han, Hua. 2004. RING1 inhibits transactivation of RBP-J by Notch through interaction with LIM protein KyoT2. In Nucleic acids research, 32, 1492-501. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14999091/
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精子検査
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